Норма амилазы в крови

Сайт предоставляет справочную данные. Адекватная диагностика и лечение болезни вероятны под наблюдением добросовестного доктора.

В биохимическом анализе крови довольно часто применяют определение активности ферментов. Что являются ферменты? Фермент – это белковая молекула, которая активизирует протекание биохимических реакций в организме человека. Синонимом понятия фермент есть термин энзим. В настоящее время оба эти термина употребляются в одном значении в качестве синонимов. Но наука, изучающая свойства, строение и функции ферментов, называется энзимологией .

Рассмотрим, что же представляет собой данная сложная структура – фермент. Фермент складывается из двух частей – фактически белковой части и активного центра фермента. Белковая часть называется апофермент. а деятельный центр – кофермент. Вся молекула фермента, другими словами апофермент плюс кофермент носит название голофермент. Апофермент неизменно представлен только белком третичной структуры. Третичная структура свидетельствует, что линейная цепочка аминокислот преобразуется в структуру сложной пространственной конфигурации. Кофермент возможно представлен органическими веществами (витамин В6. В1, В12, флавин, гем и т.д.) либо неорганическими (ионы металлов – Cu, Co, Zn и т.д.). Фактически ускорение биохимической реакции производится как раз коферментом.

Что такое фермент? Как работают ферменты?

Вещество, на которое фермент действует, называется субстратом. а вещество, которое получается в следствии реакции, называется продуктом. Довольно часто названия ферментов образуются методом прибавления окончания – аза к названию субстрата. К примеру, сукцинатдегидрогеназа – расщепляет сукцинат (янтарную кислоту), лактатдегидрогеназа – расщепляет лактат (молочную кислоту) и т.д.Ферменты делятся на пара видов в зависимости от типа реакции, которую они ускоряют. К примеру, дегидрогеназы выполняют окисление либо восстановление, гидролазы выполняют расщепление химической связи (трипсин, пепсин – пищеварительные ферменты) и т.д.

Любой фермент активизирует лишь одну определенную реакцию и работает в определенных условиях (температура, кислотность среды). Фермент имеет сродство к своему субстрату, другими словами может работать лишь с этим веществом. Узнавание своего субстрата обеспечивается апоферментом. Другими словами процесс работы фермента возможно представить так: апофермент определит субстрат, а кофермент активизирует реакцию определённого вещества. Данный принцип сотрудничества был назван лиганд – рецепторным либо сотрудничеством по принципу ключ – замок .Другими словами, как и к замку подходит личный ключ, так и к ферменту подходит личный субстрат.

Амилаза крови

Амилаза вырабатывается поджелудочной железой и участвует в расщеплении крахмала и гликогена до глюкозы. Амилаза – это один из ферментов, участвующих в пищеварении. Громаднейшее содержание амилазы определяется в поджелудочной железе и слюнных железах.

Норма амилазы в крови

Существует пара видов амилазы – ?-амилаза, ?-амилаза, ?-амилаза, из которых громаднейшее распространение взяло определение активности ?-амилазы. Как раз концентрацию этого вида амилазы определяют в крови в лаборатории.

В крови человека содержится два типа ?-амилазы – Р-тип и S-тип. В моче присутствует 65% Р-типа ?-амилазы, а в крови до 60% образовывает S-тип. Р-тип ?-амилазы мочи в биохимических изучениях именуют диастаза, чтобы не было путаницы.

Активность ?-амилазы в моче на порядок выше, чем активность ?-амилазы в крови. Определение активности ?-амилазы и диастазы применяют для диагностики панкреатитов и некоторых других болезней поджелудочной железы. При хронических и подострых панкреатитах применяют определение активности ?-амилазы в соке двенадцатиперстной кишки.

Норма амилазы крови

Увеличение амилазы крови

Увеличение активности ?-амилазы в крови называется гиперамилаземия. а увеличение активности диастазы мочи – гиперамилазурия .

Увеличение амилазы крови выявляется при следующих состояниях:

  • в начале острого панкреатита, максимум достигается через 4 часа от начала приступа, а понижается до нормы на 2-6 дни от начала приступа (увеличение активности ?-амилазы вероятно в 8 раз)
  • при обострении хронического панкреатита (наряду с этим активность ?-амилазы возрастает в несколько раз)
  • при наличии опухолей либо камней в поджелудочной железе
  • острая вирусная зараза – свинка
  • алкогольная интоксикация
  • внематочная беременность

Норма амилазы в кровиВ то время, когда амилаза мочи повышена?
Увеличение концентрации амилазы в моче начинается в следующих случаях:

  • при остром панкреатите происходит повышение активности диастазы в 10-30 раз
  • при обострении хронического панкреатита активность диастазы возрастает в несколько раз
  • при воспалительных болезнях печени отмечается умеренное увеличение активности диастазы в 1,5-2 раза
  • острый аппендицит
  • холецистит
  • кишечная непроходимость
  • алкогольная интоксикация
  • кровотечения из язвы желудочно-кишечного тракта
  • при лечении сульфаниламидными препаратами, морфином, мочегонными средствами и оральными контрацептивами

При развитии тотального панкреонекроза, раке поджелудочной железы и хроническом панкреатите активность ?-амилазы может не возрастать.

Понижение амилазы крови и мочи

Существуют состояния здоровья, при которых активность ?-амилазы может понижаться. Низкая активность диастазы мочи выявляется при серьёзном наследственном заболевании – муковисцидозе .

В крови понижение активности ?-амилазы вероятно по окончании приступа острого панкреатита, при панкреонекрозе, и при муковисцидозе.

Не обращая внимания на то, что ?-амилаза присутствует в почках, печени и поджелудочной железе, определение ее активности по большей части применяют в диагностике болезней поджелудочной железы.

Как сдать анализ на амилазу?

Для определения активности амилазы сдается кровь из вены, утром, натощак либо средняя порция утренней мочи. Незадолго до перед сдачей анализа нужно избегать жирной и острой пищи. При остром приступе панкреатита кровь из вены и моча сдаются в независимости от времени дней.В настоящее время в большинстве лабораторий употребляются ферментативные способы определения активности амилазы. Данный способ достаточно точен, высоко специфичен и занимает недлинный временной отрезок.

Липаза

Строение, виды и функции липазы
Липаза – это один из пищеварительных ферментов, который участвует в расщеплении жиров.Для работы данного фермента нужно присутствие желчных кислот и кофермента, который называется колипаза. Липаза вырабатывается разными органами человека – поджелудочной железой, легкими, лейкоцитами .

Громаднейшее диагностическое значение имеет липаза, которая синтезируется в поджелудочной железе. Исходя из этого определение активности липазы используют в основном в диагностике болезней поджелудочной железы.

Норма липазы крови

Норма активности липазы

Норма амилазы в крови

В моче здорового человека липаза отсутствует!

Липаза в диагностике болезней поджелудочной железы
Для диагностики болезней поджелудочной железы липаза есть более специфичным тестом, чем амилаза, потому, что ее активность остается обычной при внематочной беременности, остром аппендиците, свинке и болезнях печени. Исходя из этого при происхождении подозрения на наличие панкреатита целесообразно определять активность липазы и амилазы в один момент.Увеличение активности липазы сыворотки крови при остром панкреатите вероятно от 2 до 50 раз относительно нормы. Для обнаружения как раз острого алкогольного панкреатита применяют соотношение активности липазы и амилазы, причем в случае если данное соотношение больше 2, то данный случай панкреатита, без сомнений, алкогольного происхождения.Увеличение активности амилазы в крови происходит через 4-5 часов по окончании приступа острого панкреатита, достигает максимума через 12-24 часа и остается повышенной в течение 8-12 дней. При развитии острого панкреатита активность липазы в сыворотке крови может возрастать раньше и больше, чем активность амилазы.

В то время, когда липаза крови повышена?

При каких состояниях увеличивается активность липазы в сыворотке крови:

  • острый панкреатит
  • разные опухоли и опухолевидные образования поджелудочной железы
  • холециститы
  • холестаз
  • прободение язв
  • болезни обмена веществ – сахарный диабет. подагра. ожирение
  • прием лекарств (гепарин, наркотические обезболивающие, снотворные барбитурового ряда, индометацин )

Кроме этого увеличение активности липазы вероятно при травмах, ранениях, операциях, переломах и острой почечной недостаточности. Но повышенная активность липазы при указанных состояниях не есть специфичной для них, исходя из этого в диагностике данных болезней не употребляется.

В то время, когда уровень липазы крови понижен?

Понижение активности липазы в сыворотке крови отмечается при опухолях разной локализации (не считая поджелудочной железы), удаленной поджелудочной железе,неправильном питании либо наследственной триглицеридемии.

Как подготовится к анализу на липазу?

Для определения активности липазы сдается кровь из вены, утром, натощак. Вчера вечером перед сдачей анализа не нужно принимать жирную, острую и пряную пищу. В случае экстренной необходимости кровь из вены сдается в независимости от времени дней и предшествовавшей подготовки.В настоящее время для определения активности липазы значительно чаще применяют иммунохимический способ либо ферментативный. Ферментативный способ более стремительный и требует меньшей квалификации персонала.

Лактатдегидрогеназа (ЛДГ)

Лактатдегидрогеназа (ЛДГ) – это фермент, который содержится в цитоплазме клеток почек, сердца, печени, мышц, селезенки, поджелудочной железы. Коферментом ЛДГ являются ионы цинка и никотинамидадениндинуклеотид (НАД). ЛДГ участвует в обмене глюкозы, катализируя превращение лактата (молочной кислоты) в пируват (пировиноградную кислоту). В сыворотке крови имеется пять изоформ данного фермента.ЛДГ1 и ЛДГ2 изоформы сердечного происхождения, другими словами находятся в основном в сердце. ЛДГ3, ЛДГ4 и ЛДГ5 – печеночного происхождения.

Норма лактатдегидрогеназы (ЛДГ) крови

Диагностическое значение изоформ ЛДГ

Для диагностики разных болезней большей информативностью владеет определение активности как раз изоформ ЛДГ. К примеру, при инфаркте миокарда отмечается большое увеличение ЛДГ1. Для лабораторного подтверждения инфаркта миокарда определяют соотношение ЛДГ1/ЛДГ2, и, в случае если данное соотношение больше 1, значит у человека был инфаркт миокарда. Но такие тесты обширно не используютсяввиду их дороговизны и сложности. В большинстве случаев выполняют определение общей активности ЛДГ, которая складывается из суммарной активности всех изоформ ЛДГ.

ЛДГ в диагностике инфаркта миокарда
Рассмотрим диагностическое значение определения суммарной активности ЛДГ. Определение активности ЛДГ применяют для поздней диагностики инфаркта миокарда, потому, что повышение его активности начинается через 12-24 часа по окончании приступа и может сберигаться на самом высоком уровне до 10-12 дней. Это крайне важное событие при обследовании больных, поступивших в лечебное учреждение по окончании приступа. В случае если повышение активности ЛДГ незначительно, значит, мы имеем дело с мелкоочаговым инфарктом. в случае если, напротив, повышение активности долгое – значит, речь заходит об широком инфаркте.У больных стенокардией активность ЛДГ увеличена в первые 2-3 дня по окончании приступа.

ЛДГ в диагностике гепатита
Активность суммарной ЛДГ может возрастать при остром гепатите (за счет повышения активности ЛДГ4 и ЛДГ5). Наряду с этим активность ЛДГ в сыворотке крови увеличивается в первые недели желтушного периода, другими словами в первые 10 дней.

Норма ЛДГ у здоровых людей:

Вероятно увеличение активности ЛДГ у здоровых людей (физиологическое ) по окончании физических нагрузок, на протяжении беременности и по окончании принятия алкоголя. Кофеин, инсулин. аспирин. ацебутолол, цефалоспорины, гепарин, интерферон, пенициллин, сульфаниламиды кроме этого приводит к увеличению активности ЛДГ. Исходя из этого при приеме данных препаратов необходимо учитывать возможность повышенной активности ЛДГ, которая не говорит о наличии патологических процессов в организме.

Обстоятельства повышенной ЛДГ крови

По большому счету увеличение активности ЛДГ в сыворотке крови может выявляться при следующих патологических состояниях:

  • инфаркт миокарда
  • острый гепатит (вирусный, токсический)
  • цирроз печени
  • раковые опухоли разной локализации (тератомы, дисгерминомы яичников)
  • травмы мышц (разрывы, переломы и т.д.)
  • острый панкреатит
  • патология почек (пиелонефрит. гломерулонефрит)
  • гемолитическая анемия. В12-дефицитная и фолиево дефицитная анемии
  • лейкоз

ЛДГ может иметь сниженную активность на фоне уремии (повышения концентрации мочевины).

Как сдать анализ на ЛДГ?

Для определения активности ЛДГ сдается кровь из вены, утром, натощак. Особенной диеты либо ограничений перед сдачей анализа нет. ЛДГ присутствует в эритроцитах. исходя из этого сыворотка для изучения должна быть свежей, без следов гемолиза. В настоящее время активность ЛДГ значительно чаще определяют ферментативным способом, который надежен, специфичен и достаточно стремителен.

Аланинаминотрансфераза (АЛТ, АлАТ)

Аланинаминотрансфераза (АЛТ, АлАТ) – фермент, относящийся к аминотрансферазам (трансаминазам), другими словами осуществляющим перенос аминокислот с одной биологической молекулы на другую. Потому, что в названии фермента присутствует аминокислота аланин, это указывает, что данный фермент переносит как раз аминокислоту аланин. Коферментом АСТ есть витамин В6. АЛТ синтезируется в клетках, исходя из этого в норме его активность в крови низка. В основном синтезируется в клетках печени, вместе с тем имеется в клетках почек, сердца, мышцах и поджелудочной железе.

Норма Аланинаминотрансферазы (АЛТ / АлАТ) крови

Увеличение активности АЛТ у здоровых людей (физиологическое ) возможно вызвано приемом некоторых лекарственных препаратов (антибиотиков. барбитуратов,наркотиков, противоопухолевых препаратов, оральных контрацептивов, нестероидных противовоспалительных препаратов, дикумаринов, эхинацеи, валерианы), сильными физическими нагрузками, травмами. Кроме этого высокая активность АЛТ отмечается у подростков в период интенсивного роста.

АЛТ в диагностике болезней печени
При диагностике патологических состояний организма увеличение активности АЛТ есть специфическим показателем острого заболевания печени. Увеличение активности АЛТ в крови выявляется за 1-4 недели до проявления признаков болезни и за 7-10 дней до появления большого уровня билирубина в крови. Повышение активности АЛТ при остром заболевании печени образовывает 5-10 раз. Повышенная активность АЛТ в течение долгого времени либо увеличение ее в поздние сроки заболевания говорит о начале массивного некроза печени.

Обстоятельства большого АлАТ (АлАТ)

Высокая активность АЛТ в крови выявляется при наличии таких патологий:

  • острый гепатит
  • цирроз
  • механическая желтуха
  • введение гепатотоксических препаратов (к примеру, кое-какие антибиотики, отравление солями свинца)
  • распад большой опухоли
  • рак печени либо метастазы в печени
  • ожоговая заболевание
  • широкий инфаркт миокарда
  • травматические повреждения мышечной ткани

У больных мононуклеозом, пьянством, стеатозом (гепатозом), перенесших операции на сердце, кроме этого может наблюдаться маленькое увеличение активности АЛТ.

При серьёзных болезнях печени (цирроз серьёзной формы, некроз печени), в то время, когда уменьшается количество активных клеток печени, и при недостатке витамина В6, в крови отмечается понижение активности АЛТ .

Норма амилазы в крови

Как сдать анализ на АЛТ (АлАТ)?

Кровь для определения активности АЛТ берется из вены, утром, натощак. Особой диеты не нужно. Но стоит проконсультироваться с доктором и отменить на пара дней прием лекарств, каковые приводят к изменению активности АЛТ. Активность АЛТ оценивают ферментативным способом, который специфичен, достаточно несложен в применении и не требует долгой и особенной пробоподготовки.

Аспартатаминотрансфераза (АСТ, АсАТ)

AСТ — строение и функция фермента
Аспартатаминотрансфераза (АСТ, АсАТ) – фермент из группы трансаминаз, который осуществляет перенос аминокислоты аспартата с одной биологической молекулы на другую. Коферментом АСТявляется витамин В6. АСТ есть внутриклеточным ферментом, другими словами в норме находится в клетках. В клетках фермент может находиться в цитоплазме и митохондриях. Громаднейшая активность АСТ распознана в сердце, печени, мышцах и почках. В крови присутствует по большей части цитоплазматическая фракция АСТ.

Норма Аспартатаминотрансферазы (АСТ / АсАТ)

Вероятны более высокие значения активности АСТ у здоровых людей (физиологические ) при чрезмерных мышечных нагрузках, приеме некоторых лекарств, к примеру, эхинацеи,валерианы,алкоголя, громадных доз витамина А, парацетамола, барбитуратов, антибиотиков и т.д.

Активность АСТ в сыворотке крови увеличивается в несколько раз при инфаркте миокарда и сохраняется такой в течение 5 дней. В случае если активность АСТ держится на самом высоком уровне и не понижается в течение 5 дней по окончании приступа, то это говорит о негативном прогнозе для больного с инфарктом миокарда. В случае если наблюдаются ещё увеличения активности фермента в крови, то данный факт говорит о расширении территории инфаркта.

При некрозе либо повреждении печеночных клеток кроме этого увеличивается активность АСТ. Причем чем выше активность фермента, тем больше степень повреждения.

Из-за чего Аспартатаминотрансфераза (АСТ, АсАТ) повышена?

Увеличение активности АСТ крови присутствует в следующих случаях:

  • гепатиты
  • некроз печени
  • цирроз
  • пьянство
  • рак печени и метастазы в печени
  • инфаркт миокарда
  • наследственные и аутоиммунные заболевания мышечной системы (миодистрофия Дюшена)
  • мононуклеоз
  • гепатоз
  • холестаз

Существует еще множество патологических состояний, при которых кроме этого происходит повышение активности АСТ. К таким состояниям относят – ожоги. травмы, тепловой удар, отравление ядовитыми грибами.

Низкая активность АСТ отмечается при недостатке витамина В6 и наличии широких повреждений печени (некроз, цирроз).

Но в клинике применяют определение активности АСТ по большей части для диагностики повреждений сердца и печени. При других патологических состояниях активность фермента кроме этого изменяется, но ее изменение не есть специфичным, следовательно, не воображает высокой диагностической ценности.

Коэффициент де Ритиса. Как отличить инфаркт от повреждения печени

Для дифференциальной диагностики повреждений печени либо сердца применяют коэффициент де Ритиса. Коэффициент де Ритиса – это соотношение активности АСТ/АЛТ, который в норме образовывает 1,3. Повышение коэффициента де Ритиса выше 1,3 характерно для инфаркта миокарда, и понижение его ниже 1,3 – выявляется при болезнях печени.

Щелочная фосфатаза (ЩФ)

Щелочная фосфатаза (ЩФ) – есть мембранным ферментом, который локализован в щеточной каемке желчных канальцев. ЩФ возможно кишечной, плацентарной и неспецифичной (в тканях печени, почек и костей). Данный фермент есть ключевым в обмене фосфорной кислоты.

Норма щелочной фосфатазы крови

Возрастает активность ЩФ в крови здоровых людей (физиологическое увеличение ) при передозировке витамина С, недостаточности кальция и фосфора в пищевом рационе, приеме оральных контрацептивов, гормональных препаратов эстрогенов и прогестеронов, антибиотиков. сульфаниламидов, магнезии, омепразола. ранитидина и другое.

Щелочная фосфатаза в диагностике болезней печени и желчных дорог
Высокой специфичностью и диагностическим значением владеет определение активности ЩФ при подозрении на заболевания печени. При обтурационной желтухе происходит повышение активности ЩФ крови на порядок относительно нормы. Определение данного показателя употребляется для лабораторного подтверждения этой формы желтухи. В меньшей степени повышение активности ЩФ происходит при гепатитах, холангитах, язвенном колите. кишечных бактериальных заразах и тиреотоксикозе.

Значениещелочной фосфатазыпри болезнях костей и в травматологии
ЩФ есть маркерным ферментом остеосинтеза, другими словами возрастает активность при болезнях костей либо метастазах опухолей в кость, и при заживлении переломов.

Обстоятельства увеличения щелочной фосфатазы

Высокую активность ЩФ выявляют при следующих патологиях:

  • обтурационная желтуха
  • опухоли кости либо метастазы в кости
  • гипертиреоз
  • заболевания крови (миеломная заболевание, лимфогранулематоз, мононуклеоз)
  • рахит
  • деструктивные заболевания печени (цирроз, рак, туберкулез)
  • белые инфаркты (почки, легкого)
  • амилоидоз

Обстоятельства низкого уровня щелочной фосфатазы

Кроме высокой активности ЩФ в крови имеются состояния, при которых активность фермента снижена.Прежде всего подобное явление начинается в случае дефицита цинка, магния, витаминов В12 либо С (цинга) в рационе питания. Низкая активность ЩФ крови сопровождает кроме этого следующие патологические состояния здоровья человека – анемии, недостаточность формирования плаценты при беременности. гипертиреоз и нарушения роста и формирования костей.

Как сдать анализ на щелочную фосфатазу?

Для определения активности ЩФ берется кровь из вены, утром, натощак. Соблюдение особой диеты не нужно. Необходимо обратить внимание на то, что кое-какие препараты смогут снижать либо повышать активность ЩФ, исходя из этого нужно проконсультироваться у доктора, стоит ли отменить прием данных препаратов на небольшой временной отрезок. В современных лабораториях активность фермента оценивается по скорости протекания ферментативной реакции. Данный способ владеет высокой специфичностью, простотой, надежностью и не требует громадных временных затрат на проведение анализа.

Итак, мы рассмотрели основные ферменты, активность которых определяют в биохимическом анализе крови. направляться не забывать, что постановка диагноза не имеет возможности основываться только на данных лабораторных показателей, нужно учитывать анамнез, клинику и данные других обследований. Исходя из этого приведенные данные целесообразно применять для консультации, но при выявлении каких-либо отклонений от нормы направляться обратиться к доктору.

Создатель: Наседкина А.К.

Специальность: Практикующий врач 2-й категории

Оставить комментарий

Ваш e-mail не будет опубликован. Обязательные поля помечены *